Contenido

• Contenido: diferencia entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet
• Cuadro comparativo
• ¿Qué es Alpha Helix?
• ¿Qué es la lámina beta plisada?
• Diferencias clave

El motivo ubicado en la estructura secundaria de las proteínas y se convierte en estándar como una confirmación en espiral a la derecha o espiral que le da la distinción de una hélice, por lo tanto, comúnmente conocida como una hélice alfa. Por otro lado, la hoja plisada beta también llamada hoja b se define como el motivo estándar de la estructura secundaria característica presente en las proteínas.

Contenido: diferencia entre Alpha Helix y Beta Pleated Sheet

• Cuadro comparativo
• ¿Qué es Alpha Helix?
• ¿Qué es la lámina beta plisada?
• Diferencias clave
• Explicación de video

Cuadro comparativo

Bases de distinción	Alpha Helix	Hoja plisada beta
Definición	El motivo ubicado en la estructura secundaria de las proteínas y se convierte en estándar como una confirmación en espiral o espiral derecha que le da la distinción de una hélice.	La hoja plisada beta también llamada hoja b se define como el motivo estándar de la estructura secundaria característica presente en las proteínas.
Aminoácidos	Los grupos -R de aminoácidos existen en la superficie exterior.	Los grupos -R existen en la superficie exterior e interior de la hoja.
Vinculación	Los enlaces de hidrógeno se crean dentro de la cadena de polipéptidos para crear estructuras helicoidales.	Existe mediante la unión de dos o más de dos cadenas beta de enlaces de hidrógeno.

¿Qué es Alpha Helix?

El motivo ubicado en la estructura secundaria de las proteínas y se convierte en estándar como una confirmación en espiral a la derecha o espiral que le da la distinción de una hélice, por lo tanto, comúnmente conocida como una hélice alfa. Aquí, dentro de la estructura, el grupo N-H denota un enlace de hidrógeno al grupo C = O llamado columna vertebral de aminoácidos que se hace presente en cuatro residuos antes de la secuencia de la proteína. Dos avances clave en la demostración de la hélice α actual son: la geometría de enlace correcta, debido a los juicios de estructura de piedra preciosa de aminoácidos y péptidos y la expectativa de Pauling de enlaces peptídicos planos; y su renuncia a la sospecha de un número necesario de depósitos por vuelta de la hélice. El minuto vital llegó a principios de la primavera de 1948 cuando Pauling bajó con un insecto y se fue a la cama. Agotado, dibujó una cadena de polipéptidos de medidas generalmente correctas en un trozo de papel y la colapsó en una hélice, teniendo en cuenta mantener los enlaces peptídicos planos. La hélice alfa es la hélice más conocida que se encuentra en la naturaleza. Se compone de una cadena de polipéptidos de la herida, en la que las cadenas laterales de los aminoácidos se ensanchan hacia afuera desde el centro, esto le permite mantener su forma. Se pueden encontrar en una amplia gama de tipos de proteínas, desde proteínas globulares, por ejemplo, mioglobina hasta queratina, que es una proteína fibrosa. Puede ser un privilegio o una hélice de la izquierda, pero se ha demostrado que el bucle de hélice alfa es compatible ya que las cadenas laterales no entran en conflicto. Esta información le da a la hélice alfa estabilidad. Hay 3.6 depósitos de corrosión amino para cada vuelta del rizo de hélice alfa.

¿Qué es la lámina beta plisada?

La hoja plisada beta también llamada hoja b se define como el motivo estándar de la estructura secundaria característica presente en las proteínas. La distinción que tiene sobre otras proteínas se convierte en el factor que consiste en hebras que tienen una conexión con al menos dos o tres de los átomos de hidrógeno presentes dentro de la estructura que forma la lámina plegada. Una cadena β es una extensión del anclaje de polipéptidos de 3 a 10 aminoácidos de largo con la columna vertebral en una adaptación ampliada. La relación supramolecular de las láminas β se ha visto envuelta en la disposición de los totales de proteínas y fibrillas observadas en numerosas enfermedades humanas, principalmente las amiloidosis, por ejemplo, la enfermedad de Alzheimer. Esta estructura ocurre cuando dos porciones de una cadena de polipéptidos se cubren entre sí y forman una línea de enlaces de hidrógeno entre sí. Esta acción puede ocurrir en un curso de acción paralelo o en un plan hostil a paralelo. Paralelo y en contra del mismo plan de juego es el resultado inmediato de la direccionalidad de la cadena de polipéptidos. Una estructura correspondiente a la hoja con pliegues beta es la hoja con pliegues α. Esta estructura es entusiastamente menos ideal que la lámina con pliegues beta y no tiene precedentes en proteínas. Una hoja con pliegues α se describe por la disposición de sus reuniones de carbonilo y amino; los grupos carbonilo se ajustan por completo en un encabezado, mientras que todas las reuniones de N-H se ajustan de la otra manera.

Diferencias clave

1. El motivo ubicado en la estructura secundaria de las proteínas y se convierte en estándar como una confirmación en espiral a la derecha o espiral que le da la distinción de una hélice, por lo tanto, comúnmente conocida como una hélice alfa. Por otro lado, la hoja plisada beta también llamada hoja b se define como el motivo estándar de la estructura secundaria característica presente en las proteínas.
2. Los grupos -R de aminoácidos existen en la superficie exterior de la hélice, mientras que los grupos -R existen en la superficie exterior e interior de la lámina.
3. La hélice alfa es una cadena de polipéptidos que está moldeada en forma de polo y enrollada en una estructura tipo resorte, unida por enlaces de hidrógeno. Por otro lado, las láminas plisadas Beta están hechas de hebras beta asociadas a lo largo del lado por al menos dos enlaces de hidrógeno que forman una columna vertebral.
4. Una hélice puede ser la mano izquierda (beta) o la mano derecha donde la hélice alfa está constantemente a la derecha. Por el contrario, las cadenas se ajustan una al lado de la otra una a la otra, dispuestas en sentido inverso una de la otra en láminas plegadas beta.
5. La formación de la hélice alfa existe de tal manera que los enlaces de hidrógeno se crean dentro de la cadena de polipéptidos para crear estructuras helicoidales. Por otro lado, existen láminas plisadas beta uniendo dos o más de dos cadenas beta de enlaces de hidrógeno.